Слышали ли вы о клеточном разуме? Это довольно смелая научная гипотеза утверждает, что организация элементарной единицы жизни - клетки - подчиняется разумным логическим программам. Они похожи на управление человеческого организма сложнейшим органом - мозгом. Все органеллы клетки не только имеют филигранное, логически объяснимое строение, но и способны выполнять уникальные задачи. Они обеспечивают все процессы жизнедеятельности клеточной биосистемы: ее питание, рост, деление и т. д. В нашей статье мы рассмотрим такие органеллы клетки, как рибосомы. Функции их заключаются в синтезе главных органических соединений клетки - белков.

Мал, да удал

Эта народная поговорка как нельзя лучше подходит к клеточному органоиду - рибосоме. Открытая в 1953 году, она считается мельчайшей клеточной структурой, да вдобавок не имеющей мембран. То, что рибосомы так важны, можно доказать следующим простым фактом. Все без исключения клетки: животных, растений, грибов и даже безъядерных организмов - содержат огромное количество рибосом. Синтез белков, осуществляемый ими, обеспечивает клетку белками, выполняющими в ней строительную, защитную, каталитическую, сигнальную и многие другие функции.

Размеры одной органеллы не превышают 20 нм, диаметр составляет около 15 нм, а ее форма напоминает сферическую игрушку - матрешку. Каждая субъединица формируется внутри клеточного ядра, содержащего ядрышко. Это место синтеза частиц рибосомы. Остановимся на строении белоксинтезирующего аппарата клетки подробнее.

Что внутри

В состав рибосом входят две субъединицы, называемые большой и малой. Каждая из них содержит особые белки, связанные с молекулами Субъединицы органоида, как два пазла, сливаются в момент синтеза белков, а по его завершении разъединяются, оставаясь по отдельности в цитоплазме клетки.

Как было сказано ранее, в состав рибосом входит РНК. Большая субъединица органеллы имеет три молекулы нуклеиновой кислоты, соединенной с 35 молекулами пептидов, одна молекула РНК малой частицы связана с 20 белковыми компонентами. Ранее мы упоминали тот факт, что количество рибосом велико. Оно прямо пропорционально интенсивности процессов биосинтеза белков, протекающих в клетке. Так, у человека и большинства позвоночных наибольшее скопление органоидов наблюдается в клетках красного костного мозга и гепатоцитах - структурных единицах печени.

Протеины органеллы неоднородны по своему аминокислотному составу, поэтому каждая белковая молекула строго связывается только с определенным участком рибосомной рибонуклеиновой кислоты. Молекула РНК, образовавшаяся в ядрышке, соединяется с протеидами, находящимися в третичной конфигурации, многочисленными ковалентными связями. Здесь же, в ядрышке происходит формирование субъединиц органоида. Таким образом, в состав рибосом входят два вида полимеров, а именно белки и рибонуклеиновая кислота. Подготавливаясь к биосинтезу, рибосомы соединяются с одной молекулой информационной рибонуклеиновой кислоты, что приводит к образованию комплексной структуры - полисомы.

Количество органелл, сидящих на цепи РНК, будет соответствовать количеству одинаковых по своему аминокислотному составу молекул белка.

Трансляция

Синтетические процессы, приводящие к образованию конечного продукта - белка - входят в группу реакций ассимиляции и называются трансляцией. Какую же роль в ней играют рибосомы? Начало биосинтеза характеризуется тем, что осуществляется инициация - соединение информационной рибонуклеиновой кислоты с малой субъединицей органоида. В клеточной цитоплазме на один из конечных участков прикрепляется рибосома, что является сигналом к процессу биосинтеза. Следующая стадия, элонгация, заключается во взаимодействии рибосомы с первыми двумя частицами РНК, называемыми транспортными. Они, подобно грузовым такси, доставляют аминокислоты к органелле, которая затем передвигается вдоль полинуклеотидной цепи.

Одновременно идет связывание аминокислот между собой с помощью пептидных связей, приводящее к наращиванию белковой молекулы. Заключительная стадия - терминация, заключается в том, что по ходу движения органеллы по и-РНК ей встречается стоп-кодон, например, УАА, УГА или УАГ. В участке названных триплетов наблюдается разрыв ковалентных связей между белком и последней т-РНК. Это приводит к освобождению пептида от полисомы. Таким образом, рибосома является ведущим компонентом клетки, обеспечивающим синтез ее белков.

В нашей статье мы выяснили, какие органические полимеры входят в состав рибосом, а также определили их роль в жизнедеятельности клетки.

Исследовав трехмерную структуру рибосомной РНК современных бактерий, канадские биохимики из Монреальского университета (Département de Biochimie, Université de Montréal) пришли к выводу, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая ее структуру и постепенно повышая эффективность ее работы.

Рибосомы у всех живых существ — от бактерий до человека — устроены очень похоже. По-видимому, это означает, что рибосомы в их «современном» виде имелись уже у общего предка всех нынешних форм жизни (см. LUCA, Last universal common ancestor). Рибосома состоит из двух субъединиц — большой (главной) и малой (вспомогательной). Основу обеих субъединиц составляют молекулы рибосомной РНК (рРНК). Снаружи к молекулам рРНК прилегают молекулы рибосомных белков.

Согласно общепризнанной в настоящее время теории «РНК-мира», на ранних этапах развития жизни все основные функции, которые сегодня выполняются белками, выполнялись молекулами РНК. Появление системы синтеза белка на основе записанных в РНК «инструкций» стало ключевым событием, ознаменовавшим переход от «мира РНК» к привычному нам «белковому миру». Поскольку рибосомы являются центральным компонентом этой системы, вопрос о происхождении рибосом чрезвычайно важен для понимания того, как РНК-организмы превратились в первые прокариотические клетки.

До сих пор многим экспертам казалось, что загадка происхождения рибосом вряд ли когда-нибудь будет разгадана. Ведь в природе не осталось никаких «переходных звеньев», то есть более простых молекулярных комплексов, которые могли бы претендовать на роль «предков» рибосом. Однако канадские биохимики, похоже, нашли ключик к этой тайне в самой структуре рибосом современных организмов.

Они сосредоточились на самой главной части рибосомы — на молекуле 23S-рРНК, которая представляет собой основу большой субъединицы рибосомы кишечной палочки (Escherichia coli ). Эта молекула весьма велика: она состоит почти из 3000 нуклеотидов. В клетке она сворачивается в сложный трехмерный «клубок». Разные петли, выступы и другие элементы структуры этого «клубка» обеспечивают выполнение разных функций: связь с рибосомными белками, присоединение малой субъединицы, присоединение и удерживание в нужных позициях молекул транспортных РНК (тРНК), которые несут на своих «хвостиках» (CCA-3"-концах) аминокислоты, необходимые для синтеза белка.

Ранее уже было показано, что рибосомные белки играют в рибосоме вспомогательную роль: они делают ее более стабильной и повышают эффективность ее работы, однако все главные действия, необходимые для синтеза белка, осуществляются не белками, а рибосомными РНК. Это значит, что изначально рибосомы могли состоять только из рРНК, а белки добавились позже. Самый главный этап трансляции — присоединение аминокислот к синтезируемой белковой молекуле (реакция транспептидации) — осуществляется молекулой 23S-рРНК. Поэтому логично предположить, что всё началось именно с этой молекулы.

Однако молекула 23S-рРНК слишком велика и сложна, чтобы появиться в готовом виде в результате случайного комбинирования нуклеотидов. Таким образом, ключевой вопрос состоит в том, могла ли 23S-рРНК произойти от более простой молекулы-предшественницы в результате постепенной эволюции, то есть путем последовательного добавления новых фрагментов. Главный вывод обсуждаемой статьи заключается в том, что структура 23S-рРНК свидетельствует именно о таком ее происхождении.

Молекула 23S-рРНК состоит из шести основных структурных блоков, или доменов. Каждый домен, в свою очередь, состоит из более мелких структурных единиц. Целостность трехмерной структуры молекулы поддерживается разнообразными связями (в основном водородными) между ее участками. Некоторые участки молекулы сворачиваются в двойные спирали на основе принципа комплементарности . Важную роль играют и так называемые «А-минорные» связи. А-минорная связь возникает между последовательностью из нескольких идущих подряд аденозинов (А) в одной части молекулы и двойной спиралью в другой ее части (см. рис. 2).

Исследуя структуру 23S-рРНК, авторы обратили внимание на следующее странное обстоятельство. Двойные спирали и образующие с ними А-минорные связи «стопки» аденозинов (adenosine stacks) распределены по шести доменам молекулы более или менее хаотично, за единственным исключением: в пятом домене наблюдается необычное скопление двойных спиралей и практически нет аденозиновых «стопок». Таким образом, А-минорные связи, образуемые пятым доменом, являются однонаправленными (см. рис. 3).

Это наблюдение навело авторов на мысль, что эволюция молекулы 23S-рРНК могла начаться с домена V или с какой-то его части. Дело в том, что А-минорные взаимодействия необходимы для поддержания стабильной трехмерной структуры той части молекулы, к которой принадлежит аденозиновая «стопка», но они не влияют на стабильность той ее части, к которой принадлежит двойная спираль. Иными словами, если мы разорвем какую-нибудь А-минорную связь, показанную на рис. 3 голубой линией, это нарушит структуру той части молекулы, где находится желтый кружок, но не причинит вреда той части, где расположен красный кружок. Таким образом, если 23S-рРНК развивалась постепенно из простой молекулы-предшественницы, то сначала должны были появляться двойные спирали (красные кружки), и только потом к ним могли «пристраиваться» аденозиновые стопки (желтые кружки).

Но если пятый домен был той «затравкой», с которой началась эволюция 23S-рРНК, то следует ожидать, что именно в этом домене находится какой-то важный функциональный центр молекулы. Так ли это? Оказывается, это действительно так: именно пятый домен играют ключевую роль в транспептидации. Он удерживает в правильных позициях CCA"-хвосты двух молекул тРНК (той, что принесла предыдущую аминокислоту, уже присоединенную к синтезируемому белку, и той, что принесла следующую аминокислоту, см. рис. 1). Именно пятый домен 23S-рРНК обеспечивает сближение новой аминокислоты с предыдущей, уже присоединенной к белку, и катализирует соединение аминокислоты с белком.

Обнаружив эти факты, исследователи перешли к более тонкому анализу структуры 23S-рРНК. Они подразделили молекулу на 60 относительно самостоятельных структурных блоков и детально проанализировали характер связей между ними. Фактически они рассматривали молекулу как сложный трехмерный «пазл» и пытались выяснить, поддается ли он сборке и разборке без поломки деталей. Оказалось, что молекулу действительно можно постепенно «разобрать», ни разу не нарушив структуру остающихся блоков. Сначала можно отделить 19 блоков, причем структура оставшихся блоков остается неповрежденной. После этого отделяются еще 11 блоков, затем еще 9, 5, 3, 3, 2, 2, 2; наконец, еще три блока можно отделить последовательно по одному. После этого остается «неразобранным» лишь маленький фрагмент молекулы, составляющий 7% от ее общей массы. Этот неразобранный фрагмент представляет собой участок пятого домена, содержащий в себе каталитический центр, ответственный за транспептидацию (пептидил-трансферазный центр, PTC, peptidyl-transferase centre).

Возможность последовательной разборки молекулы без повреждения остающихся частей — факт весьма нетривиальный. Все блоки молекулы связаны друг с другом, причем связи эти имеют направленный характер: при их разрыве один блок повреждается, а другой нет. Можно представить систему блоков и связей между ними как множество точек, соединенных стрелками, причем стрелка будет указывать на тот блок, который повреждается при разрыве связи. Если бы эти стрелки образовали хотя бы одну кольцевую структуру (иными словами, если бы мы, двигаясь из какой-то точки по стрелкам, могли вернуться в ту же точку), то разобрать молекулу без повреждения остающихся частей было бы невозможно. Однако ни одной такой кольцевой структуры в молекуле 23S-рРНК не обнаружилось. Если бы направление связей было случайным, вероятность отсутствия кольцевых структур составляла бы менее одной миллиардной. Авторы делают вывод, что это вряд ли результат случайности. По-видимому, структура связей между блоками молекулы отражает последовательность добавления этих блоков в ходе постепенной эволюции молекулы.

Получается, что исходной функциональной молекулой — «проторибосомой», с которой началась эволюция рибосомы, — был пептидил-трансферазный центр (PTC) пятого домена молекулы 23S-рРНК. Сам PTC состоит из двух симметричных лопастей. Каждая лопасть удерживает CCA"-хвостик одной молекулы тРНК. Логично предположить, что такая структура возникла в результате дупликации (удвоения) одной исходной лопасти.

Могла ли такая «проторибосома», способная удерживать две молекулы тРНК и сближать в пространстве прикрепленные к ним аминокислоты, выполнять какую-то полезную функцию в РНК-организме? Эксперименты позволяют ответить на этот вопрос утвердительно. Методом искусственной эволюции были получены функциональные РНК (рибозимы), способные катализировать транспептидацию (соединение аминокислот, прикрепленных к тРНК, в короткие белковые молекулы). Структура этих искусственно выведенных рибозимов очень близка к структуре той проторибосомы, которую «вычислили» авторы обсуждаемой статьи.

По-видимому, проторибосома была просто устроенным рибозимом, катализирующим синтез небольших белковых молекул в РНК-организме. Специфичность синтеза поначалу была очень низкой (аминокислоты выбирались более или менее случайно). В дальнейшем к проторибосоме добавлялись новые блоки, причем добавлялись они таким образом, чтобы не нарушить структуру активного центра молекулы, а также всех тех блоков, которые присоединились ранее. Если очередная мутация приводила к нарушению уже сложившихся структур, она отсеивалась отбором.

Авторы детально реконструировали предполагаемый процесс постепенной эволюции 23S-рРНК. Первые восемь дополнительных блоков присоединились к проторибосоме таким образом, что образовали нечто вроде массивного «основания», благодаря которому структура проторибосомы стала гораздо более стабильной. Следующие 12 блоков еще более укрепили и расширили это «основание». Новые блоки образовали поверхность контакта с малой субъединицей, что позволило включить ее в состав рибосомы. В числе последних добавились блоки, образующие особые выросты (protuberances) на поверхности большой субъединицы. Функция этих выростов состоит в том, что они помогают рибосоме выбирать «правильную» тРНК, несущую нужную аминокислоту, а также выпускать из рибосомы «отработанные» тРНК. В итоге проторибосома оказалась окружена другими блоками со всех сторон, за исключением канала, который был оставлен для выхода образующейся белковой цепочки.

Таким образом, 23S-рРНК, при всей ее кажущейся сложности, построена на основе довольно простого принципа. Ее блочная структура свидетельствует о том, что она могла довольно быстро развиться в ходе эволюции из проторибосомы под действием мутаций и отбора.

Авторы предполагают, что переход от РНК-мира к «белковому миру» состоялся после этапа, обозначенного буквой b на рис. 5. Дело в том, что те блоки рибосомы, которые показаны на рис. 5b, не контактируют с рибосомными белками. Они могли развиться еще до того, как у РНК-организма появилась возможность синтезировать белки с такой точностью, чтобы некоторые из этих белков могли пригодиться для укрепления и усовершенствования рибосом. Все остальные блоки рибосомы (начиная с рис. 5c) уже находятся в тесном контакте с рибосомными белками и «нуждаются» в них для поддержания своей стабильности. Вероятно, они добавлялись уже в «белковом мире», и их эволюция была изначально сопряжена с эволюцией белков.

Происходит в специальной внутриядерной структуре - ядрышке .

Схема синтеза рибосом в клетках эукариот .
1. Синтез мРНК рибосомных белков РНК полимеразой II. 2. Экспорт мРНК из ядра. 3. Узнавание мРНК рибосомой и 4. синтез рибосомных белков. 5. Синтез предшественника рРНК (45S - предшественник) РНК полимеразой I. 6. Синтез 5S pРНК РНК полимеразой III. 7. Сборка большой рибонуклеопротеидной частицы, включающей 45S-предшественник, импортированные из цитоплазмы рибосомные белки, а также специальные ядрышковые белки и РНК, принимающие участие в созревании рибосомных субчастиц. 8. Присоединение 5S рРНК, нарезание предшественника и отделение малой рибосомной субчастицы. 9. Дозревание большой субчастицы, высвобождение ядрышковых белков и РНК. 10. Выход рибосомных субчастиц из ядра. 11. Вовлечение их в трансляцию.

Рибосомы представляют собой нуклеопротеид , в составе которого отношение РНК/белок составляет 1:1 у высших животных и 60-65:35-40 у бактерий. Рибосомная РНК составляет около 70 % всей РНК клетки. Рибосомы эукариот включают четыре молекулы рРНК, из них 18S , 5.8S и 28S рРНК синтезируются в ядрышке РНК полимеразой I в виде единого предшественника (45S), который затем подвергается модификациям и нарезанию. 5S рРНК синтезируется РНК полимеразой III в другой части генома и не нуждаются в дополнительных модификациях. Почти вся рРНК находится в виде магниевой соли, что необходимо для поддержания структуры; при удалении ионов магния рибосома подвергается диссоциации на субъединицы.

Механизм трансляции

Трансляция - синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы, когда происходит узнавание 3"-концом 16S рибосомной РНК комплементарной последовательности Шайн-Далгарно, расположенной на 5"-конце мРНК (у прокариот), а также позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании формилметионил-тРНК (fMET-тРНК) и участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; их аналоги и дополнительные факторы участвуют в инициации трансляции у эукариотических рибосом). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMET-тРНК оказывается в P (peptidyl-) центре рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3"-конце аминокислоту, и комплементарная второму кодону на мРНК , связывается с помощью фактора EF-Tu на А (аминоацил-) центре рибосомы. Затем, на большой субъединице, в пептидил-трансферазном центре рибосомы, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНК, находящейся в Р-центре) и аминокислотой, находящейся в А-центре. По поводу деталей механизма катализа образования пептидной связи в пептидил-трансферазном центре консенсус до сих пор не достигнут. На данный момент существует несколько гипотез механизма катализа рибосомой: 1. оптимальное позиционирование субстратов (induced fit) , 2. исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза , 3. участие нуклеотидов рРНК (таких как А2450 и А2451) в переносе протона , 4. участие 2"-гидроксильной группы 3"-концевого нуклеотида тРНК (А76) в переносе протона ; а также комбинации этих механизмов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-центре. Следующим шагом является движение деацилированной тРНК из Р- в Е (exit-) центр, а пептидил-тРНК из А- в Р-центр. Этот процесс называется транслокация и происходит с помощью фактора EF-G. тРНК , комплементарная следующему кодону мРНК , связывается с А-центром рибосомы, что ведет к повторению описанных шагов. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Обрыв полипептидной цепи и диссоциация субъединиц (для приготовления к связыванию следующей мРНК и синтезу соответствующего белка) происходит при участии факторов (RF1, RF2, RF3, RRF в прокариотах).

Ссылки

Внешние ссылки

Сайт одного из ведущих учёных по исследованию структуры рибосом, содержит большое количество иллюстраций, в том числе анимированных (англ.)

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Рибосомы" в других словарях:

Современная энциклопедия

Внутриклеточные частицы, состоящие из рибосомной РНК и белков. Связываясь с молекулой мРНК, осуществляют ее трансляцию (биосинтез белка). С одной молекулой мРНК могут связываться несколько рибосом, образуя полирибосому (полисому). Рибосомы… … Большой Энциклопедический словарь

Рибосомы - РИБОСОМЫ, внутриклеточные частицы, состоящие из рибосомной РНК и белков. Связываясь с молекулой матричной РНК (мРНК), осуществляют ее трансляцию (биосинтез белка). С одной молекулой мРНК обычно связывается несколько рибосом, образуя полирибосому… … Иллюстрированный энциклопедический словарь

Внутриклеточные органоиды, осуществляющие синтез белка. Состоят из белка и трех типов РНК, соединенных в комплекс водородными и гидрофобными связями. Построены из 2 субъед. Различаются по константе седиментации и локализации. Бактер. Р. не… … Словарь микробиологии

рибосомы - – органеллы клетки, состоящие из РНК и белков, принимают участие в биосинтезе белков (см. трансляция) … Краткий словарь биохимических терминов

Внутриклеточные частицы, состоящие из рибосомной РНК и белков. Связываясь с молекулой мРНК, осуществляют её трансляцию (биосинтез белка). С одной молекулой мРНК могут связываться несколько рибосом, образуя полирибосому (полисому). Рибосомы… … Энциклопедический словарь

Внутриклеточные частицы, осуществляющие биосинтез белка; Р. обнаружены в клетках всех без исключения живых организмов: бактерий, растений и животных; каждая клетка содержит тысячи или десятки тысяч Р. Форма Р. близка к… … Большая советская энциклопедия

Внутриклеточные частицы, состоящие из рибосомной РНК и белков. Связываясь с молекулой мРНК, осуществляют её трансляцию (биосинтез белка). С одной молекулой мРНК могут связываться неск. Р., образуя полирибосому (полисому). Р. присутствуют в… … Естествознание. Энциклопедический словарь

- (гр. soma тело) внутриклеточные частицы, состоящие из белка и рибонуклеиновой кислоты и свободно лежащие в цитоплазме или прикрепленные к внутриклеточным мембранам; р. служат местом биосинтеза белка. Новый словарь иностранных слов. by EdwART,… … Словарь иностранных слов русского языка

рибосомы - рибос омы, ом, ед. ч. с ома, ы … Русский орфографический словарь

Книги

• Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка. Учебное пособие , Спирин Александр Сергеевич , Учебное издание, написанное ведущим специалистом в данной области, посвящено структурным и функциональным аспектам биосинтеза белков. Книга охватывает часть общего курса молекулярной… Категория: Другие биологические науки Серия: Учебник для высшей школы Издатель:

Рибосомы являются важнейшими органоидами клетки, так как на них протекает процесс трансляции - синтез полипептида на матричной РНК (мРНК). Другими словами, рибосомы служат местом белкового синтеза .

Строение рибосом

Рибосомы относятся к немембранным органоидам. Они очень мелкие (около 20 нм), но многочисленные (тысячи и даже миллионы на клетку), состоят из двух частей – суб ъединиц . В состав субчастиц входят рибосомальные РНК (рРНК) и рибосомные белки, т. е. рибосомы по химическому составу являются рибонуклеопротеи д ами . Однако в них также присутствует небольшое количество низкомолекулярных соединений. Из-за многочисленности рибосом, рРНК составляет более половины от всей РНК клетки.

Одну из субъединиц называют «малой», вторую – «большой».

В собранной из субъединиц рибосоме выделят два (по одним источникам) или три (по другим) участка, которые называют сайтами . Один из участков обозначают A (aminoacyl) и называют аминоацильным, второй - P (peptidyl) - пептидильный. Данные сайты являются основными каталитическими центрами протекающих на рибосомах реакций. Третий участок обозначают E (exit), через него освободившаяся от синтезируемого полипептида транспортная РНК (тРНК), покидает рибосому.

Кроме перечисленных сайтов на рибосомах есть другие участки, используемые для связывания различных ферментов.

Когда субъединицы диссоциированы (разъединены) специфичность сайтов теряется, т. е. они определяются сочетанием соответствующих областей обеих субъединиц.

Отличие рибосом прокариот и эукариот

Соотношение по массе белков и РНК в рибосоме примерно поровну. Однако у прокариот белков меньше (около 40%).

Размеры как самих рибосом, так и субъединиц выражают в скорости их седиментации (осаждения) при центрифугировании. При этом S обозначает константу Сведберга - единицу, характеризующую скорость оседания в центрифуге (чем больше S, тем быстрее частица осаждается, а значит тяжелее). У прокариот рибосомы имеют размер в 70S, а у эукариот - в 80S (т. е. они тяжелее и крупнее). При этом субъединицы прокариотических рибосом имеют значения 30S и 50S, а эукариотических - 40S и 60S. Размеры рибосом в митохондриях и хлоропластах эукариот сходны с прокариотическими (хотя имеют определенную вариабельность по размерам), что может указывать на их происхождение от древних прокариотических организмов.

У прокариот в состав большой субъединицы рибосом входит две молекулы рРНК и более 30 молекул белка, в состав малой - одна молекула рРНК и около 20 белков. У эукариот в субъединицах больше молекул белка, а также в большой субъединице три молекулы рРНК. Составляющие рибосому белки и молекулы рРНК обладают способностью к самосборке и в итоге образуют сложную трехмерную структуру. Структуру рРНК поддерживают ионы магния.

Синтез рРНК

У эукариот в состав рибосом входят 4 вида рРНК. При этом три образуются из одного транскрипта-предшественника - 45S рРНК. Он синтезируется в ядрышке (на петлях хромосом его формирующем) при помощи РНК-полимеразы-1. Гены рРНК имеют много копий (десятки и сотни) и обычно располагаются на концах разных пар хромосом. После синтеза 45S рРНК разрезается на 18S, 5.8S и 28S рРНК, каждая из которых подвергается тем или иным модификациям.

Четвертый вид рРНК синтезируется вне ядрышка с помощью фермента РНК-полимеразы-3. Это 5S РНК, которая после синтеза не нуждается в .

Третичная структура рРНК в составе рибосом очень сложная и компактная. Она служит каркасом для размещения рибосомных белков, которые выполняют вспомогательные функции для поддержания структуры и функциональности.

Функция рибосом

Функционально рибосомы являются местом связывания молекул, участвующих в синтезе (мРНК, тРНК, различные факторы). Именно в рибосоме молекулы могут занять друг по отношению к другу такое положение, которое позволит быстро протечь химической реакции реакции.

В эукариотических клетках рибосомы могут находиться свободно в цитоплазме или быть прикрепленными с помощью специальных белков к ЭПС (эндоплазматическая сеть, она же ЭР - эндоплазматический ретикулум).

В процессе трансляции рибосома перемещается по мРНК. Часто по одной нитевидной мРНК двигаются несколько (или множество) рибосом, образуя так называемую полисому (полирибосому).

Хотя могут быть локализованы и в неприкреплённой форме в цитоплазме . Нередко с одной молекулой мРНК ассоциировано несколько рибосом, такая структура называется полирибосомой (полисомой). Синтез рибосом у эукариот происходит в специальной внутриядерной структуре - ядрышке .

Рибосомы представляют собой нуклеопротеид , в составе которого соотношение РНК/белок составляет 1:1 у высших животных и 60-65:35-40 у бактерий. Рибосомная РНК составляет около 70 % всей РНК клетки. Рибосомы эукариот включают четыре молекулы рРНК, из них 18S , 5,8S и 28S рРНК синтезируются в ядрышке РНК-полимеразой I в виде единого предшественника (45S), который затем подвергается модификациям и нарезанию. 5S рРНК синтезируются РНК-полимеразой III в другой части генома и не нуждаются в дополнительных модификациях. Почти вся рРНК находится в виде магниевой соли, что необходимо для поддержания структуры; при удалении ионов магния рибосома подвергается диссоциации на субъединицы.

РНК большой субъединицы

Высокомолекулярная РНК, составляющая структурную основу большой субъединицы рибосомы, обозначается как 23S рРНК (в случае бактериальных рибосом) или 23S-подобная рРНК (в других случаях). Бактериальная 23S рРНК, также как и 16S рРНК, представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. В то же время 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом эукариот состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей - 28S и 5,8S рРНК (5,8S рРНК является структурным эквивалентом 5′-концевого ~160-нуклеотидного сегмента 23S рРНК, который оказался «отщеплён» в виде ковалентно обособленного фрагмента). 23S-подобная рРНК рибосом пластидов растений также состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей и содержит 4,5S рРНК - структурный эквивалент 3′-концевого сегмента 23S рРНК. Известны случаи и ещё более глубоко зашедшей фрагментированности РНК, примером чего может служить 23S-подобная рРНК цитоплазматических рибосом некоторых протистов. Так, у Crithidia fasciculata она состоит из 7 отдельных фрагментов, а у Euglena gracilis - из 14.

Кроме вышеуказанной 23S(-подобной) рРНК, большая субъединица обычно содержит также относительно низкомолекулярную РНК - так называемую 5S рРНК. В отличие от вышеупомянутых 5,8S и 4,5S рРНК, 5S рРНК менее прочно ассоциирована с 23S(-подобной) рРНК, транскрибируется с отдельного гена и, таким образом, не может быть рассмотрена как отщеплённый фрагмент высокополимерной рРНК. 5S рРНК входит в состав большой субъединицы цитоплазматических рибосом всех прокариот и эукариот, но, по-видимому, не является непременной составляющей любой функциональной рибосомы, так как 5S рРНК отсутствуют в митохондриальных рибосомах млекопитающих (так называемых «минирибосомах»).

Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 23S и 23S-подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. Например, 23S рРНК Escherichia coli состоит из 2904 нуклеотидных остатков, цитоплазматическая 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae - из 3392, митохондриальная 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae - из 3273, цитоплазматическая 28S рРНК Homo sapiens - из 5025. Большие субъединицы митохондриальных рибосом млекопитающих содержат относительно короткие 23S-подобные рРНК - всего 1560-1590 нуклеотидных остатков. Молекула 5,8S рРНК комплекса 28S 5,8S рРНК, характерного для цитоплазматических эукариотических рибосом, имеет длину около 160 нуклеотидных остатков. Длина 5S рРНК довольно консервативна и составляет 115-125 нуклеотидных остатков.

Рибосомные белки

Помимо рРНК, рибосома содержит также около 50 (прокариотические рибосомы) или 80 (цитоплазматические рибосомы эукариот) различных белков . Почти каждый из этих белков представлен лишь одной копией на каждую рибосому. Преобладают умеренно-осно́вные белки. Большинство рибосомных белков эволюционно консервативны, многие белки рибосом из различных источников могут быть соотнесены как гомологи , что учитывается в современной универсальной номенклатуре рибосомных белков. Рибосома на 30-50 % состоит из белка.

Низкомолекулярные компоненты

Кроме биополимеров (РНК и белков) в состав рибосом входят также некоторые низкомолекулярные компоненты. Это молекулы воды, ионы металлов (главным образом Mg 2+ - до 2 % сухой массы рибосомы), ди- и полиамины (такие как путресцин , кадаверин , спермидин, спермин - могут составлять до 2,5 % сухой массы рибосомы).

Механизм трансляции

Трансляция - синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК (мРНК). У прокариот мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы в результате взаимодействия 3′-конца 16S рРНК с комплементарной ему последовательностью Шайн - Дальгарно 5′-конца мРНК (для связывания малой субъединицы эукариотической рибосомы помимо специфического мотива в нуклеотидной последовательности мРНК, необходимо также наличие кэп-структуры на её 5′-конце). Далее происходит позиционирование стартового кодона (как правило, AUG) мРНК на малой субъединице. Дальнейшая ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании инициаторной тРНК (у прокариот - это формилметионил-тРНК , обозначаемая как fMet-тРНК f Met) и при участии факторов инициации (IF1, IF2 и IF3 у прокариот; в случае эукариотических рибосом в инициации трансляции участвуют аналоги прокариотических факторов, а также дополнительные факторы). Таким образом, распознавание антикодона (в тРНК) происходит на малой субъединице.

После ассоциации, fMet-тРНК f Met находится в P- (peptidyl-) сайте каталитического (пептидилтрансферазного) центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′-конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, находясь в комплексе с заряженным (GTP) фактором элонгации EF-Tu, поступает в А- (aminoacyl-) сайт рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином (связанным с тРНК f Met , находящейся в Р-сайте) и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А-сайте. Механизм катализа реакции транспептидации (образования пептидной связи в пептидилтрансферазном центре) до сих пор полностью не выяснен. Существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса:

Вероятно, высокая эффективность катализа достигается сочетанием этих факторов.

После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А-сайте. На следующем этапе деацилированная тРНК f Met сдвигается из Р-сайта в Е-сайт (exit-), пептидил-тРНК - из А-сайта в Р-сайт, а мРНК продвигается на один триплет нуклеотидов (кодон). Этот процесс называется транслокацией и происходит с затратой энергии (GTP) при участии фактора EF-G.

Далее, тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с освободившимся А-сайтом рибосомы, что ведёт к повторению описанных шагов, а образуемый полипептид удлинняется на один аминокислотный остаток с каждым циклом. Стоп-кодоны (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.

История исследований рибосомы

Рибосомы впервые были описаны как уплотнённые частицы, или гранулы, американским клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950-х годов . В 1974 г. Паладе, Клод и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки».

Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на первом симпозиуме, посвящённом этим частицам и их роли в биосинтезе белка . Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960-х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.

В начале 2000-х были построены модели с атомным разрешением (до 2,4 Å) структур отдельных субъединиц, а также полной прокариотической рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга (распознавания антикодона тРНК, комплементарного кодону мРНК) и детали взаимодействий между рибосомой, тРНК , мРНК , факторами трансляции, а также различными антибиотиками . Это крупнейшее достижение в молекулярной биологии было отмечено Нобелевской премией по химии 2009 года («За исследования структуры и функций рибосомы»). Награды были удостоены американец Томас Стейц , британец индийского происхождения